美国学者S.B.Prusiner因发现了羊瘙痒病致病因子—朊病毒（1982年），而获得了1997年的诺贝尔生理和医学奖。

朊病毒(Virino)亦称蛋白侵染因子(Prion,Proteinaceousinfectiousagents)，是一种比病毒小、仅含有疏水的具有侵染性的蛋白质分子。

纯化的感染因子称为朊病毒蛋白(Prionprotein，PrP)。

致病性朊病毒用PrPSC表示，它具有抗蛋白酶K水解的能力，可特异地出现在被感染的脑组织中，呈淀粉样形式存在。

许多致命的哺乳动物中枢神经系统机能退化症均与朊病毒有关，如人的库鲁病（kuru，一种震颤病）、克雅氏症(Creutzfeldt-JakobDisease,CJD，一种早老年痴呆病)、致死性家族失眠症(FatalFamiliarInsomnia,FFI)和动物的羊瘙痒病(Scrapie)、牛海绵状脑病(BovineSpongiformEncephalopathy，BSE或称疯牛病madcowdisease)、猫海绵状脑病(FelineSpongifoemEncephalopathy，FSE)等。

正常的人和动物细胞DNA中有编码PrP的基因，其表达产物用PrPc表示，相对分子量为33~35kDa。

正常细胞表达的PrPc与羊瘙痒病的PrPsc为同分异构体，PrPC与PrPSC有相同的氨基酸序列，PrPC有43%的α螺旋和3%的β折叠，而PrPSC约有34%的α螺旋和43%的β折叠。

多个折叠使PrPSC溶解度降低、对蛋白酶的抗性增加。

既然PrPSC是一种蛋白质而且不含任何核酸，那么它在人或动物体内又是如何进行复制，如何进行传播的呢?Prusiner等提出了杂二聚机制假说，既PrPSC单分子为感染物，从PrPC单体分子慢慢改变构象，形成PrPSC单体分子，中间经过PrPC-PrPSC杂二聚物，然后再转变为PrPSC-PrPC。

在这个过程中，有未知蛋白（proteinX）可能起着调整PrPC转化或维持PrPSC形态的作用。

这个二聚物解离又释放新的PrPSC，因此不断“复制”下去。

朊病毒的发现在生物学界引起震惊，因为它与目前公认的“中心法则”即生物遗传信息流的方向是“DNA/RNA→蛋白质”的传统观念相抵触。

Pursiner等人阐明羊瘙痒病的发病机制是由于朊病毒分子构象的改变而致病。

这一发现开辟了病因学的一个新领域，可能对其他传染性海绵状脑病的发病原理和病因性质，提供一条新的思路，对生物科学的发展具有重大意义。