一、【蛋白原和蛋白质有什么联系

纤维蛋白原和纤维蛋白怎样区别？ 纤维蛋白原是发现最早的一种凝血因子.呈伸长的椭球体，是由三对多肽链（一对α链、一对β链、一对γ链）以二硫键连接而成的二聚物，其分子量约为34万道尔顿.在肝脏中合成后进入血浆，以溶解形式存在.每100ml人血浆中含量约0.3g. 纤维蛋白是一种高度不溶的蛋白质多聚体，是象细针一样的晶状物. 纤维蛋白原转变为纤维蛋白是整个血凝过程中最基本的变化，要经过3个环节： ①纤维蛋白原的水解 在凝血酶作用下，纤维蛋白原分子中的两条α链和两条β链每条都有一个肽键断裂，结果形成纤维蛋白单体，并同时释放出两对小分子的纤维蛋白多肽（即纤维蛋白多肽A和B，分子量合计约为9000道尔顿）.因此，最后形成的纤维蛋白的分子量比纤维蛋白原小些. ②纤维蛋白单体的聚集 在Ca2+的参与下，若干纤维蛋白单体聚合成可溶性的纤维蛋白多聚体. ③血凝块的形成 在纤维蛋白酶和Ca2+的作用下，不同的纤维蛋白分子的α链之间形成交键，使纤维蛋白转变为最终的不溶性的纤维蛋白多聚体.形成中的纤维蛋白相互交错重叠并网罗血细胞，使原来呈溶胶状的血液转变成凝胶状的血凝块.随后由于血小板收缩蛋白的作用，血块缩紧变硬，并析出血清.所以，血清中除了没有纤维蛋内原外，比血浆还增添了一些在凝血过程中产生。

二、蛋白原和蛋白区别是什么,蛋白原属于蛋白质吗

纤维蛋白原是发现最早的一种凝血因子。在肝脏中合成后进入血浆，以溶解形式存在。每100ml人血浆中含量约0.3g。

纤维蛋白原与纤维蛋白的区别

纤维蛋白是一种高度不溶的蛋白质多聚体，是象细针一样的晶状物。

纤维蛋白原转变为纤维蛋白是整个血凝过程中最基本的变化，要经过3个环节：

①纤维蛋白原的水解

在凝血酶作用下，纤维蛋白原分子中的两条α链和两条β链每条都有一个肽键断裂，结果形成纤维蛋白单体，并同时释放出两对小分子的纤维蛋白多肽（即纤维蛋白多肽A和B，分子量合计约为9000道尔顿）。因此，最后形成的纤维蛋白的分子量比纤维蛋白原小些。

②纤维蛋白单体的聚集

在Ca2+的参与下，若干纤维蛋白单体聚合成可溶性的纤维蛋白多聚体。

③血凝块的形成

在纤维蛋白酶和Ca2+的作用下，不同的纤维蛋白分子的α链之间形成交键，使纤维蛋白转变为最终的不溶性的纤维蛋白多聚体。形成中的纤维蛋白相互交错重叠并网罗血细胞，使原来呈溶胶状的血液转变成凝胶状的血凝块。随后由于血小板收缩蛋白的作用，血块缩紧变硬，并析出血清。

三、蛋白原是什么

蛋白原，全称纤维蛋白原，是发现最早的一种凝血因子。

呈伸长的椭球体，是由三对多肽链以二硫键连接而成的二聚物。纤维蛋白原是发现最早的一种凝血因子。

呈伸长的椭球体，是由三对多肽链（一对α链、一对β链、一对γ链）以二硫键连接而成的二聚物，其分子量约为34万道尔顿。在肝脏中合成后进入血浆，以溶解形式存在。

每100ml人血浆中含量约0.3g。 一、纤维蛋白原与纤维蛋白的区别1.纤维蛋白是一种高度不溶的蛋白质多聚体，是象细针一样的晶状物。

2.纤维蛋白原转变为纤维蛋白是整个血凝过程中最基本的变化，要经过3个环节：①纤维蛋白原的水解在凝血酶作用下，纤维蛋白原分子中的两条α链和两条β链每条都有一个肽键断裂，结果形成纤维蛋白单体，并同时释放出两对小分子的纤维蛋白多肽（即纤维蛋白多肽A和B，分子量合计约为9000道尔顿）。因此，最后形成的纤维蛋白的分子量比纤维蛋白原小些。

②纤维蛋白单体的聚集在Ca2+的参与下，若干纤维蛋白单体聚合成可溶性的纤维蛋白多聚体。③血凝块的形成在纤维蛋白酶和Ca2+的作用下，不同的纤维蛋白分子的α链之间形成交键，使纤维蛋白转变为最终的不溶性的纤维蛋白多聚体。

形成中的纤维蛋白相互交错重叠并网罗血细胞，使原来呈溶胶状的血液转变成凝胶状的血凝块。随后由于血小板收缩蛋白的作用，血块缩紧变硬，并析出血清。

所以，血清中除了没有纤维蛋内原外，比血浆还增添了一些在凝血过程中产生。

四、蛋白酶体是什么东西

蛋白酶体是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。

在真核生物中，蛋白酶体位于细胞核和细胞质中。蛋白酶体的主要作用是降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质，这一作用是通过打断肽键的化学反应来实现。

能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。

经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。[2] 需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。

这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。

从结构上看，蛋白酶体是一个桶状的复合物， 包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。

中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。

外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必由之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。

包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。蛋白酶体降解途径对于许多细胞进程，包括细胞周期、基因表达的调控、氧化应激反应等，都是必不可少的。

2004年诺贝尔化学奖的获奖主题就是蛋白质酶解在细胞中的重要性和泛素在酶解途径的作用，而三位获奖者为阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯。在发现泛素-蛋白酶体系统之前，细胞中的蛋白质降解被认为主要依赖于溶酶体，一种膜包裹的囊状细胞器，内部为酸性环境且充满了蛋白酶，可以降解并回收外源蛋白质以及衰老或损伤的细胞器。

[2] 然而，在对网织红血球的研究中发现，在缺少溶酶体的情况下，ATP依赖的蛋白质降解依然能够发生；这一结果提示，细胞中存在另一种蛋白质降解机制。1978年，一些研究者发现这一新的降解机制有多种不同的蛋白质参与，在当时被认为是新的蛋白酶。

[5] 随后在对组蛋白修饰的研究工作中发现，组蛋白发生了意外的共价修饰：组蛋白上的一个赖氨酸残基与泛素蛋白C-端的甘氨酸残基之间形成了共价连接，但其对应的功能未知。[6] 而后又发现先前鉴定的一个参与新的降解机制的蛋白质，ATP依赖的蛋白质水解因子1(ATP-dependent proteolysis factor 1,APF-1)，实际上就是泛素。

[7]这些早期的工作导致了1970年代末和1980年代初，泛素-蛋白酶体系统在以色列技术工程学院（Technion – Israel Institute of Technology）阿夫拉姆·赫什科的实验室中发现，而阿龙·切哈诺沃是当时实验室中的一名研究生。正是在福克斯詹士癌症中心（Fox Chase Cancer Center）欧文·罗斯的实验室做访问研究期间，赫什科提出了关键的概念性想法，而罗斯后来并没有对自己在其中的贡献加以强调。

由于他们在发现泛素-蛋白酶体系统上的贡献，这三人一起分享了2004年度的诺贝尔化学奖。虽然1980年代中期，已经有电子显微学数据显示蛋白酶体的堆积环结构，但直到1994年，第一个蛋白酶体核心颗粒的原子分辨率结构才通过X射线晶体学获得解析。

] 至2000年，研究者用酵母中的20S核心颗粒与锥虫的11S调节颗粒构造了异源蛋白酶体复合物，并解析了这一复合物的结构。 但截止至2007年，还没有获得核心颗粒与真核生物中更为常见的19S调节颗粒的蛋白酶体复合物结构。

蛋白酶体的组分通常根据它们的斯维德伯格沉降系数（以“S”来标记）来命名。最普遍的蛋白酶体的形式是26S蛋白酶体，其分子量约为2000kDa，包含有一个20S核心颗粒和两个19S调节颗粒。

核心颗粒为中空结构，将剪切蛋白质的活性位点围在“洞”中；将核心颗粒的两端敞开，目的蛋白质就可以进入“洞”中。核心颗粒的每一端都连接着一个19S调节颗粒，每个调节颗粒都含有多个ATP酶活性位点和泛素结合位点；调节颗粒可以识别多泛素化的蛋白质，并将它们传送到核心颗粒中。

除了19S调节颗粒外，还存在另一种调节颗粒，即11S颗粒；11S调节颗粒可以以类似于19S颗粒的方式与核心颗粒结合；11S颗粒可能在降解外源肽（如病毒感染后产生的肽段）上发挥作用。[11] 此外，PA200（酵母中为Blm10）蛋白也可以单独作为激活蛋白来调控20S颗粒的开启。

20S核心颗粒不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。